Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу (рис. 1-1).
Рис. 1-1. Плоскости расположения пептидных групп и α-углеродных атомов в пространстве.
Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве (рис. 1-2).
Рис. 1-2. Транс-конфигурация пептидных связей.
А) Полиаспарагиновая кислота (первичная структура) Транс-конфигурация пептидных связей
В нейтральной среде у полиаспарагиновой кислоты образуются отрицательно – заряженные радикальные группы и С-конец полиаспарагиновой кислоты.
В щелочной среде С-концевая аминокислота полиаспарагиновой сохраняет отрицательный заряд
Б) Полиаргинин (первичная структура) Транс-конфигурация пептидных связей
В нейтральной среде у полиаргинина образуются положительно – заряженные радикальные группы и N-конец полиаргинина
В щелочной среде С-концевая аминокислота полиаргинина имеет отрицательный заряд
Укажите возможные точки сгиба в полипептидной цепи в следующем фрагменте белковой молекулы: - цис – сер – про – тир – гли – асп – про – гли -.
Решение
Третичная структура белков – конформация образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, которые могу находиться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.
В стабилизации третичной структуры белка решающую роль играет вода. При взаимодействии с окружающими молекулами воды, белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот (гидрофобные) оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы
Полярные боковые группы могут образовывать водородные связи и взаимодействовать с окружающей водой
Неполярные боковые группы расположены внутри и образуют спрятанное от воды гидрофобное ядро
Так в общем случае происходит образование третичной структуры глобулярного белка и образование водной оболочки.
Превращение развернутой полипептидной цепи в компактную молекулу сопровождается гидрофобными взаимодействиями углеводородных радикалов таких аминокислот, как лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, достаточно удаленных друг от друга в полипептидной цепи
. Почти все неполярные или гидрофобные радикалы этих аминокислот располагаются внутри глобулы и обеспечивают устойчивость ее структуры. Полярные или ионогенные радикалы (особенно аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и лизина) располагаются на внешней поверхности молекулы и находятся в гидратированном состоянии.
Отразим данные по классификации аминокислот в таблице
По полярности бокового радикала (по Ленинджеру)
Гидрофобные (неполярные) Гидрофильные
Полярные (незаряженные) Заряженные ионы
(- )
при рН-7 (кислые) (+) при рН-7 (основные)
Примеры:
алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин
ароматические: фенилаланин, триптофан.
серосодержащие: метионин
иминокислота: пролин. оксиаминокислоты: серин, треонин, тирозин
Серосодержащие кислоты: цистеин
Амиды моноаминодикарбоновых кислот глутамин, аспарагин
Глицин Аспарагиновая и глутаминовая кислоты лизин, гистидин аргинин.
Электрохимическая классификация аминокислот по физико-химическим (кислотно-основным) свойствам (соотношение в количественном составе функциональных групп )
Основные
NH2 > СООН Кислые
NH2 < СООН
Нейтральные
NH2 = СООН
лизин, аргинин, гистидин: Аспарагиновая, глутаминовая кислоты Все остальные аминокислоты
Структурные формулы представителей каждого класса аминокислот
Неполярные Полярные
Алифатические незаряженные Отрицательно заряженные
Аланин
Глицин
Глутаминовая кислота
Валин
Серин
Аспарагиновая кислота
Лейцин
Треонин
Положительно заряженные
Лизин
Изолейцин
Глутамин
Аргинин
Пролин
Аспараганин
Гистидин
Серосодержащие Гетероциклические
Метионин
Цистеин
Триптофан
Гистидин
Ароматические
Фенилаланин
Тирозин
Типы связей возникающих между радикалами аминокислот
Ионная связь возникает между положительно и отрицательно заряженными функциональными группами
Водородная связь возникает между гидрофильной незаряженной и любой другой гидрофильной группой
Гидрофобные взаимодействия возникают между гидрофобными радикалами
Дисульфидная связь формируется за счет окисления SH групп остатков цистеина и их взаимодействия друг с другом.
В местах сгибов полипептидной цепи локализованы остатки таких аминокислот, как пролин, изолейцин и серин, которые не способны образовывать α-спиральные структуры
Задать вопрос
на новый заказ в Автор24.
