Белки-биологические полимеры. Биологическая роль белков

Введение
Белки – это биополимеры, состоящие из фрагментов α-аминокислот, объединенных среди собою пептидными взаимосвязями (-CO-NH-). Белки входят в структуру клеток и материалов абсолютно всех активных организмов. В молекулы белков входит двадцать фрагментов разных аминокислот.
Значимость белков в живом организме подчеркивается лично их наименованием «протеины» (в переходе с эллинистического protos - 1-ый, первоначальный), порекомендованным в 1840 голландским химиком Мульдером, который выявил факт того, что в тканях животных, также растений присутствуют элементы, похожие согласно собственным свойствам на желтый протеин. Со временем было определено, что белки предполагают собою широкую группу различных элементов, созданных согласно одному и тому же принципу. Фиксируя основную значимость белков с целью жизнедеятельности, Энгельс установил, что жизнь есть метод существования протеиновых тел, состоящий в непрерывном самообновлении химически сложных элементов данных тел.
Белками считаются ферменты, антитела, многочисленные гормоны, также прочие биологически действующие элементы. Потребность непрерывного обновления белков находится в базе обмена элементов. Непосредственно по этой причине белки и представились этим редкостным материалом, что стал базой появления существования жизни на нашей планете. Ни одно вещество не обладает настолько значительным характером, также никак не владеет настолько полиэдральными функциями в существовании организма.
Ф. Энгельс слагал: «Повсюду, в каком бы то месте мы бы не сталкивались с жизнедеятельностью, мы понимаем, что она сопряжена с каким-либо белковым телом и везде, где мы сталкиваемся с белковым телом, что никак не находится в процессе распада, мы встречаем и явление жизни».
Классификация белков
Все белки установлено разделять на элементарные белки, либо протеины, также непростые белки, либо протеиды (сложные комплексы белков с небелковыми сочетаниями). Элементарные белки считаются полимерами только лишь аминокислот; непростые, кроме фрагментов аминокислот, включают в себя, кроме того, небелковые, таким образом именуемые простетические категории.
Протеины предполагают собою элементарные белки, заключающиеся только лишь с фрагментов аминокислот. Они обширно распространены в зоологическом и растительном мире.
Гистоны
Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция - регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).
Протамины
Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.
Глютелины
Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.
Проламины
Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот).
Протеиноиды
Белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.
Альбумины
Невысокой молекулярной массой (15-17 тыс.). Характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.
Глобулины
Молекулярная масса до 100 тыс. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняющие функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.
Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы.
Фосфопротеины
Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.
Липопротеины
Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами

. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть -- липидами и их производными. Основная функция липопротеинов - транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как - и -липопротеиды.
Металлопротеины
Содержат катионы одного или нескольких металлов. Наиболее часто это -- железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель. Белковый компонент связан с металлом координационной связью.
Гликопротеины
Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2 группы:
Истинные - в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются моносахариды. Протеогликаны - построены из очень большого числа повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота, гипарин, хондроитин, каротинсульфаты).
Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного деления.
Хромопротеины
Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях, транспорт С и СО2. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями.
Нуклеопротеины
Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами - в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы - это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки - капсида.
Функции белков
Функции белков весьма разнообразны. Любой этот протеин равно как элемент с конкретной химической структурой осуществляет 1 узкоспециализированную функцию, также только в некоторых единичных вариантах - ряд взаимозависимых. К примеру, тестостерон медуллярного покрова надпочечников катехоламин, поступая в кровь, увеличивает употребление воздуха и артериальное влияние, сущность глюкозы в крови активизирует взаимообмен элементов и, кроме того, считается медиатором нервозной концепции у холоднокровных животных.
Вовнутрь клетки обязаны попадать множественные элементы, обеспечивающие ее строй использованным материалом и энергией. Все, в то же время, биологические оболочки созданы согласно общему принципу - удвоенная прослойка липидов, во что погружены разнообразные белки, при этом гидрофильные зоны макромолекул сконцентрированы в плоскости оболочек, но лиофобные “хвосты” - в толщине оболочки. Этот состав непроницаем для таких значимых частей, равно как глюкоза, аминокислоты, ионы щелочных металлов. Их попадание вовнутрь клетки исполняется с поддержкой специализированных транспортных белков, встроенных в пленку клеток. К примеру, у микроорганизмов существует особый протеин, гарантирующий перемещение посредством наружной пленки молочного сахара - лактозы. Молочный сахар согласно интернациональной номенклатуре классифицируется - галаткозид, по этой причине транспортный протеин именуют -галактозидпермеазой.
Огромную значимость, в особенности с целью функционирования многоклеточных организмов, обладают белки-рецепторы, встроенные в плазматическую пленку клеток и предназначающиеся с целью восприятия и переустройства разных сигналов, прибывающих в клетку, равно как с находящейся вокруг сферы, также с иных клеток. В свойстве наиболее исследованных возможно привести рецепторы ацетилхолина, пребывающие в мембране клеток в линии межнейронных контактов, в этом же количестве в коре головного мозга, также около раздражительно-мускульных сочетаний. Данные белки своеобразно взаимодействуют с ацетилхолином CH3C(O) - OCH2CH2N+(CH3)3 и отвечает на это передачей сигнала вовнутрь клетки. Уже после извлечения и переустройства сигнала нейромедиатор обязан быть удалён, чтобы клетка приготовилась к восприятию последующего сигнала. С целью данного процесса предназначается особый белок - эстераза, катализирующая фотогидролиз ацетилхолина вплоть до ацетата и холина.
Иммунная система владеет возможностью отвечать на возникновение чужеродных элементов выработкой большого количества лимфоцитов, сподручных своеобразно повреждать данные частицы, какими могут являться чужеродные клетки, к примеру, болезнетворные бактерии, онкологические клетки, надмолекулярные частицы, подобные микробам, макромолекулы, в том числе чужеродные белки. Один из группы лимфоцитов - В-лимфоциты, формирует специальные белки, оттеняемые в кровеносную систему, какие выявляют чужеродные части, создавая при этом специфичную совокупность на период ликвидации