Аминокислоты. Классификация и физико-химические свойства. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
Введение
Среди огромного разнообразия природных веществ аминокислоты занимают особое место. Оно объясняется их исключительным значением как в биологии, так и в органической химии. Дело в том, что из аминокислот состоят молекулы простых и сложных белков, являющихся основой всех без исключения форм жизни на Земле. Именно по этой причине наука уделяет серьезное внимание изучению таких вопросов, как строение аминокислот, их свойства, получение и применение. Велико значение этих соединений и в медицине, где они применяются в качестве лечебных препаратов. Для тех людей, кто серьезно занимается собственным здоровьем и ведет активный способ жизни, мономеры белков являются одной из форм пищи (так называемое спортивное питание). Некоторые их виды применяются в химии органического синтеза в качестве исходного сырья при производстве синтетических волокон – энанта и капрона. Как видим, аминокарбоновые кислоты играют очень важную роль как в природе, так и в жизни человеческого общества, поэтому познакомимся с ними более подробно.
Соединения этого класса относятся к амфотерным органическим веществам, то есть содержат две функциональные группы, а, значит, проявляют двойственные свойства. В частности, в составе молекул присутствуют углеводородные радикалы, соединенные с аминогруппами NH2 и карбоксильными группами СООН. В химических реакциях с другими веществами аминокислоты выступают то как основания, то как кислоты. Изомерия таких соединений проявляется вследствие изменения или пространственной конфигурации углеродного скелета, или положения аминогруппы, а классификация аминокислот определяется на основании особенностей строения и свойств углеводородного радикала. Он может иметь форму неразветвленной или разветвленной цепи, а также содержать циклические структуры.
1.Аминокислоты
Аминокислоты - главный строительный материал любого живого организма. По своей природе они являются первичными азотистыми веществами растений, которые синтезируются из почвы. Строение и функции белков и аминокислот зависят от их состава.
Аминокислоты — это органические соединения, физико-химическое поведение и разнообразные реакции которых объясняются одновременным присутствием в молекуле основной аминогруппы NH2 — и кислой карбоксильной группы — СООН [9].
Многообразные пептиды и белки состоят из остатков α-аминокислот. Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них обнаружены только в определенном сообществе или даже в одном организме.
Все мономеры полипептидов, а их 20 видов, представленных в организмах растений, животных и человека, относятся к L-аминокислотам. Большинство из них содержат ассиметричный атом карбона, поворачивающий при вращении поляризованный пучок света влево. Два мономера: изолейцин и треонин - имеют два таких атома углерода, а аминоуксусная кислота (глицин) - ни одного. Классификация аминокислот по оптической активности широко применяется в биохимии и молекулярной биологии при изучении процесса трансляции в биосинтезе белка. Интересно, что D-формы аминокислот никогда не входят в состав полипептидных цепей белков, зато присутствуют в бактериальных оболочках и в продуктах метаболизма грибов-актиномицетов, то есть, по сути, их обнаруживают в природных антибиотиках, например в грамицидине. В биохимии широко известны вещества с D-формой пространственного строения, как цитруллин, гомосерин, орнитин, играющие важную роль в реакциях клеточного метаболизма.
Рассмотрим группу 20 наиболее важных аминокислот, постоянно встречающихся во всех белках.
Продолжение таблицы 1
Продолжение таблицы 1.
Аминокислоты № 1 – 5; 7 – 13; 15, 17, 20 относятся к алифатическим; аминокислоты № 6, 14, 18 являются гетероциклическими и аминокислоты № 16, 19 – это ароматические аминокислоты.
Белки в свою очередь служат питательными веществами, регулируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения и главным опорным материалом живых организмов, участвуют в передаче генетической информации и др [4].
Мономеры белков имеют в своем составе функциональные группы аминов и карбоновых кислот. Частицы -NH2 и СООН взаимодействуют между собой внутри молекулы, что приводит к появлению внутренней соли, называемой биполярным ионом (цвиттер-ионом). Такое внутреннее строение аминокислот объясняет их высокую способность к взаимодействию с полярными растворителями, например с водой. Присутствие же в растворах заряженных частиц обуславливает их электропроводность
Зарегистрируйся, чтобы продолжить изучение работы
.
Если аминная группа расположена в молекуле при первом атоме карбона, считая от места нахождения карбоксила, такую аминокислоту относят к классу α-аминокислот. Они занимают ведущее место в классификации, потому что именно из этих мономеров и построены все биологически активные белковые молекулы, например такие, как ферменты, гемоглобин, актин, коллаген и т. д. Строение аминокислот этого класса можно рассмотреть на примере глицина, того самого, который широко применяют в неврологической практике, как успокоительный препарат при лечении легких форм депрессии и неврастении. Международное название этой аминокислоты – α-аминоуксусная, она имеет оптическую L-форму и является протеиногенной, то есть участвует в процессе трансляции и входит в состав белковых макромолекул.
2.Заменимые и незаменимые аминокислоты
Как уже было сказано, аминокислоты являются тем, из чего состоит белок, то есть его мономером. Именно поэтому огромную роль играет аминокислотный состав белка. Принято делить все аминокислоты на две группы – заменимые и незаменимые.
Незаменимыми называются те аминокислоты, которые наш организм не может изготовить сам и должен получать с пищей. К ним относятся: триптофан, лизин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, метионин, фенилаланин. Еще две – цистеин и тирозин – могут в случае большой нужды синтезироваться организмом, Остальные аминокслоты – аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин являются заменимыми.
Таблица 2. Класификация замемых и незаменимых аминокислот
*Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека (аргинин и гистидин незаменимы только для детского организма). **Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека.
Большинсво аминокислот имеют две формы, химическая структура одной является зеркальным отображением другой. Они называются D- и L-формами. В животном организме и растениях содержатся лишь L- формы (исключение фенилаланин который представлен обеими формами), поэтому важно при покупке аминокислотных добавок смотреть на состав и уточнять в какой форме и какая аминокислота есть в данном продукте.
Стереоизомеры всех аминокислот, соответствующие по конфигурации α-углеродного атома L-глицеральдегиду, обозначаются буквой L, а стереоизомеры, соответствующие D-глицеральдегиду – буквой D.
Расположение в проекционной формуле Фишера аминогруппы слева соответствует L-конфигурации, справа – D-конфигурации α-углеродного атома. По R,S-системе обозначений α-углеродный атом у всех α-аминокислот L-ряда имеет S-, а у D-ряда – R-конфигурацию (исключение составляет цистеин).
В состав белков человеческого организма входят только L-аминокислоты. D-аминокислоты встречаются довольно редко, например, они входят в состав белков клеточной стенки бактерий, в состав некоторых пептидных антибиотиков.
2.1.Ионные свойства аминокислот
α-Аминокислоты являются амфотерными соединениями, что обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (COOH) и основного (NH2) характера. Поэтому α-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами:
В водном растворе α-аминокислота существует в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекул. Положение равновесия зависит от pH среды.
Простая моноаминомонокарбоновая α-аминокислота представляет собой в катионной форме по существу двухосновную кислоту, диссоциация которой происходит в две стадии (2 различных значения pKa). Области существования различных ионных состояний показаны на кривой титрования для нейтральной аминокислоты, у которой остаток R не содержит ионогенных групп (рис. 1).
Рисунок 1 – Общий вид кривой титрования нейтральной аминокислоты.
Значение pH=pI называют изоэлектрической точкой, при этом суммарный заряд молекулы аминокислоты равен нулю. Очевидно, что pI любой нейтральной аминокислоты равна среднему арифметическому обеих pKa. В любой другой точке кривой суммарный заряд молекулы аминокислоты определяется относительными концентрациями двух видов частиц, находящихся в равновесии друг с другом. Например, при pH, соответствующем pKa1 и pKa2, суммарный заряд будет равен +1/2 и –1/2 соответственно. Суммарный заряд при любом другом pH можно установить, воспользовавшись следующими соображениями: 1. суммарный заряд аминокислоты определяется pH, т.е. заряд меняется вслед за изменением pH; 2. никакие две аминокислоты не обладают совершенно одинаковой способностью ионизоваться, т.е
50% реферата недоступно для прочтения
Закажи написание реферата по выбранной теме всего за пару кликов. Персональная работа в кратчайшее
время!
на новый заказ в Автор24. Это бесплатно.
Задать вопрос
