Аминокислоты как кирпичики белковых структур

Введение

Актуальность работы. Аминокислот существую н наше планет боле трех миллиардов лет. Это доказан исследование ископаемы микроорганизмов углеродсодержащих кремниевых остатков и докембрийского геологического периода с помощь рубидиево-цезиевого метод датирования. Существую он и вне Земли, что показано хроматографическим анализом органически частей метеоритов. В водных экстрактах лунных пород найден след глицин и аланина [6].
Более 70 различных аминокислот выявлены в природе, но только около 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века. В белках, встречаются в основном около 20-ти разновидности – главные (основные) аминокислоты. Все главные аминокислоты были открыты до 1936г. (последняя из них – треонин – выделена в 1935г), в то время как существование большинства других, природных аминокислот обнаружено только за последние десятилетия. Поэтому главные аминокислоты изучены более обстоятельно.
Аминокислоты - это кирпичики, из которых построены молекулы белка. Подобно тому, как дом состоит из кирпичей, а книга - из страниц, все виды белка тела состоят из аминокислот. Каждая клетка тела содержит аминокислоты [1].
Цель работы – всесторонне охарактеризовать аминокислоты как кирпичики белковых структур.
Цель работы достигается благодаря выполнению следующих задач: описать существующие протеиногенные аминокислоты как структурные блоки белков.


1 Протеиногенные аминокислоты как строительные блоки белков
Структурным компонентом белковой молекулы является аминокислота. Аминокислоты – это органические соединения, которые содержат у одного атома углерода (α-углеродного атома) аминогруппу и карбоксильную группу.

Рис.1. Строение аминокислот [3]
В организме человека найдено около 70 аминокислот, из которых 20 входят в состав белков. Они относятся к α–аминокислотам и называются протеиногенными [2].
Опишем строение, некоторые свойства и биологическую роль протеиногенных аминокислот.
1.1 Глицин
Глицин (гликокол, аминоуксусная кислота, аминоэтановая кислота) имеет строение NH2 – CH2 – COOH (рис.2), является одной из заменимых аминокислот, входящих в состав белков и других биологически активных веществ в организме человека. Молекулярная масса (в а.е.м.) равна 75,1.

Рис.2. Строение глицина [4]
Глицин обладает общими и специфическими свойствами, присущими аминокислотам, обусловленными наличием в их структуре амино- и карбоксильной функциональных групп. Глицин необходим не только для биосинтеза белка и глюкозы (при ее недостатке в клетках), но и гема, нуклеотидов, креатина, глутатиона, сложных липидов и других важных соединений.
2.1 α-аланин
Аланин открыт Вейлем в 1888 г в фиброине шелка. Альфа-углеродный атом аланина связан с метильной группой (-CH3), что делает аланин одной из самых простых альфа-аминокислот в отношении молекулярной структуры. Метильная группа аланина не является реактивной и, таким образом, почти никогда непосредственно не участвует в функционировании белка (рис.3).

Рис.3. Строение аланина [4]
Однако боковые цепи аланина, а также валина, лейцина и изолейцина в белках в результате гидрофобных взаимодействий стремятся объединяться в кластеры, что стабилизирует структуру белка. Аланин имеет радикальную группу небольшого размера, поэтому не мешает полипептидной цепи укладываться в бета-слои. Наиболее высокое содержание аланина (29,7%) наблюдается в таком β-кератине, как фиброин шелка. Остатки Gly и Ala чередуются в фиброине на протяжении довольно длинных участков полипептидной цепи.  Впервые аланин был синтезирован Штреккером в 1850 г. действием на ацетальдегид аммиаком и синильной кислотой с последующим гидролизом образовавшегося α-аминонитрила. Это ациклическая, моноаминомонокарбоновая, заменимая аминокислота, которая участвует в синтезе белков, глюкозы и гликогена.
2.3 Серин
Серин – (2-амино-3-гидроксипропионовая кислота), молекулярная масса 105 а.е.м, HOCH2CH(NH2) СООН (рис.4), кодируемая заменимая аминокислота, образуется в организме в результате трансаминирования и после дефосфорилирования 3-фосфопировиноградной кислоты, участвует в биосинтезе триптофана и серосодержащих аминокислот, обратимо расщепляется на глицин и формальдегид, претерпевает дезаминирование, превращаясь в пировиноградную кислоту.

Рис.4. Строение серина [4]
Из серина в организме синтезируются этаноламин и холин 1. Серин обладает свойствами аминокислот и спиртов. Остаток L-серина встречается во всех организмах в составе молекул белков, особенно много их в фиброине шелка.
2.4 Цистеин
Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая кислота; -амино-βтиопропионовая кислота) – алифатическая серосодержащая аминокислота (рис. 5)

Рис.5

. Строение цистеина [5]
L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи [2]. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов. Цистеин впервые выделен в виде цистина К. Мѐрнером в 1899 из рога. Цистеин – условно заменимая -аминокислота, так как для ее синтеза необходим атом серы, источником которого служит незаменимая аминокислота метионин. Так же для синтеза цистеина в организме млекопитающих необходима ещѐ одна аминокислота – серин (источник углеродного скелета), а также АТФ и витамин В6.
2.5 Метионин
Метионин (2-амино-3-метилтиобутановая кислота; α-амино-γметилтиомаслянная кислота) имеет строение представленное на рис.6.

Рис.6. Строение метионина [5]
Молярная масса 149,2 а.е.м. Представляет собой белые листообразные кристаллы с неприятным запахом, легко растворимы в холодной воде, растворимы в горячем разбавленном этиловом спирте, не растворимы в абсолютном спирте, диэтиловом эфире, петролейном эфире, бензоле, ацетоне. Плавится с разложением при t°=238°C. В молекуле метионина присутствует один ассиметрический (хиральный) атом углерода (обозначен звѐздочкой), поэтому вещество обладает оптической изомерией и имеет два оптических изомера D-метионин и L-метионин. Метионин – незаменимая аминокислота. Она необходима для синтеза белков, поддержания роста и азотистого равновесия организма
2.6 Треонин
Треонин – 2-амино-3-гидроксибутановая кислота или α-амино-βоксимасляная кислота. (рис.7).

Рис. 7. Строение треонина [4]
Впервые была выделена из гусинных перьев [1]. Изучение питания привели Розе (1935 г.) к открытию треонина. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г., для детей – около 3 г. Источником треонина служат мясные и молочные продукты, рыба, грибы, яйца, различные крупы, меньше его в орехах, бобах и семенах[2]. Треонин – гидроксиаминокислота; его молекула содержит два ассиметричных атома углерода, что обусловливает существование четырѐх оптических изомеров: L- и D-треонина, а также L- и D-аллотреонина .
2.7 Валин
Валин (2-амино-3-метилбутановая кислота) – алифатическая - аминокислота (сокращенно Вал, Val, V) (рис.8). C5H11NO2, молярная масса 117,16 г/моль. Названа аминокислота в честь растения валерианы [1].

Рис.8. Строение валина [5]
Валин – это гидрофобная аминокислота и относится к неполярным аминокислотам. По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи протеиногенных аминокислот, различают глюкопластичные (глюкогенные) и кетопластичные (кетогенные) аминокислоты. Глюкопластичной аминокислотой является валин. При недостатке углеводов в организме он через щевелевоуксусную кислоту и фосфоэнолпировиноградную кислоту превращается в глюкозу (глюконеогенеэ) или гликоген. Валин – одна из 20 протеиногенных аминокислот, входит в состав практически всех известных белков в виде L-изомера, который является необходимым компонентом пищи для животных и человека.
2.8 Лейцин
Лейцин (Leu, L) 2-амино-4-метилпентановая кислота (от «leukos» (греч.) «белый») – алифатическая аминокислота с молекулярной формулой C6H13NO2 (рис. 9). Молярна маса 131,17 г/моль.

Рис.9. Строение лейцина [5]
Лейцин − незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Распространение Лейцин выделен в 1820 году из мышечной ткани.
2.9 Изолейцин
Изолейцин (2-амино-3-метилпентановая кислота, 2-амино-3-метилвалериановая кислота) – незаменимая аминокислота с молекулярной формулой C6H13O2N (рис. 10), молекулярной массой 131,17 г/моль.

Рис. 10. Строение изолейцина [5]
Изолейцин – одна из трех разветвленных аминокислот, названных так за специфическое строение молекулы. Изолейцин, как и другие незаменимые аминокислоты, не синтезируется в организмах животных, и должен поступать извне, обычно в составе белков. В растениях и микроорганизмах изолейцин синтезируется посредством нескольких стадий, начиная от пировиноградной кислоты и α-кетобутирата; процесс катализируется рядом ферментов [2].
Изолейцин, как и все другие соединения, относящиеся к аминокислотам, участвует в создании белковых молекул. Помимо этого, есть у изолейцина и функции, присущие лишь этому соединению. Это вещество благодаря своей разветвленной структуре участвует в энергетическом обмене, протекающем в организме.
2.10 Лизин
Лизин – незаменимая основная алифатическая аминокислота (рис. 11).

Рис. 11. Строение лизина [4]
L-лизин выделен в 1889 г