Превращение белка в аномальный

До открытия прионов считалось, что болезни человека и животных могут вызываться исключительно живыми организмами или хотя бы вирусами, содержащими нуклеиновую кислоту. Однако все оказалось не так просто. Прион – это особый вид белка, который присутствует в любом человеческом организме.
Я уже выяснида, что к приона нет никакого генома, это просто один белок, только в неправильной  конформации. Он может взаимодействовать с аналогичным белком правильной конформации, меняя его конформацию на прионную, неправильную. Белки с испорченной конформацией утилизировать организму не удается, и они накапливаются.  Более того, они накапливаются экспоненциально, поскольку новообращенные прионы приобретают все свойства патогена и тоже могут менять конформацию нормальных белков.
Но почему же белки превращаются в прионные и каким именно способом?
Сам прион состоит из 253 аминокислотных остатков и содержит несколько функционально важных участков (рис. 6).
Напомню, что структура приона абсолютно идентична структуре неинфекционного белка, присутствующего в клетках здорового организма. Различие между белками только в их конформации – укладке аминокислотной последовательности в пространстве.
Рис. 6. Строение приона человека [2]
Но эта структура вызывает массу вопросов у человека, не являющегося специалистом в молекулярной биологии.
Поэтому я обращусь к данным, которые приводила в Главе 2.1.
Чтобы понять, как же обычный белок становится заразным необходимо обратиться к структуре белков. Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных остатков

. Эта последовательность и у нормального PrPC и у инфекционной формы PrPSc одинаковая. Отличия удалось обнаружить на уровне вторичной и третичной пространственной структуры. У PrPC вторичная структура представлена 42% α-спиралей и 3% β-структур, а в тоже время PrPSc содержит 30% α-спиралей и 43% β-структур. Этот факт позволил предположить, что патологическая форма белка образуется при неправильном сворачивании аминокислотной последовательности в β-складчатые слои [14].
Естественно любой человек, который услышал о таком прионном превращении задастся вопросом, почему происходит неправильное сворачивание структуры приона.
Высказываются две гипотезы (рис.6).
Рис.6. Гипотезы прионного превращения
Согласно первой гипотезе, в нормальных условиях из-за высокого энергетического барьера PrPc никогда не может превратиться в PrPsc . Однако если в клетку тем или иным способом попадает неправильно свернутый прион (PrPsc), то он может выступать в качестве так называемого дурного шаблона. Сначала PrPsc образует гетеродимер с нормальным PrPc. Затем под влиянием PrPsc нормальный прион PrPc приобретает неправильную структуру и превращается в PrPsc. Образовавшийся гомодимер может диссоциировать, и вновь образовавшиеся молекулы PrPsc портят все большие и большие количества PrPc. Неправильно свернутые прионы накапливаются все больше и больше. Организм их вывести не способен [12].
Согласно второй гипотезе, когда сворачивается полипептидная цепь приона, то возможно образование двух разных структур